Molekulare Mechanismen der PKCµ-Aktivierung. (Berichte aus Forschung und Entwicklung
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Neuware - Die Proteinkinasen C (PKC) gehören zur Familie der Serin/Threoninkinasen und sind als regulatorische Enzyme sowohl an der Signaltransduktion als auch an einer Vielzahl zellulärer Prozesse beteiligt. Es sind bis heute zwölf PKC-Isoformen bekannt, die je nach Aktivierungsmodus und Struktur in Subgruppen unterteilt werden. In dieser Studie wurden die molekularen Aktivierungsmechanismen von Proteinkinase Cµ (PKCµ) durch die im Signalweg übergeordneten Proteinkinasen analysiert. Es konnte erstmals gezeigt werden, dass die PKC-Isotypen PKC 951 und PKC 949 PKCµ in der carboxyterminalen Transaktivierungsdomäne direkt phosphorylieren und in Folge dessen aktivieren. Des weiteren konnte die upstream Kinase, PDK1, der PKC-Isotypen (951 und 949) identifiziert werden. Eine gerichtete Aktivierung von PKCµ innerhalb des ternären Enzymkomplex resultierte in der Kotransfektion mit PDK1 und PKC 949 wie anhand der Analyse der MAPK Signalwege in HEK293 Zellen bestätigt werden konnte. Die Daten des ternären Enzymkomplex mit PDK1, PKC 951 und PKCµ hingegen zeigen, dass PKC 951 im ternären Komplex in der Aktivität inhibiert wird. Dabei konnte eine direkte inhibitorische Phosphorylierung von PKC 951 durch PKCµ ausgeschlossen werden. 120 pp. Deutsch.

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Neuware - Die Proteinkinasen C (PKC) gehören zur Familie der Serin/Threoninkinasen und sind als regulatorische Enzyme sowohl an der Signaltransduktion als auch an einer Vielzahl zellulärer Prozesse beteiligt. Es sind bis heute zwölf PKC-Isoformen bekannt, die je nach Aktivierungsmodus und Struktur in Subgruppen unterteilt werden. In dieser Studie wurden die molekularen Aktivierungsmechanismen von Proteinkinase Cµ (PKCµ) durch die im Signalweg übergeordneten Proteinkinasen analysiert. Es konnte erstmals gezeigt werden, dass die PKC-Isotypen PKC 951 und PKC 949 PKCµ in der carboxyterminalen Transaktivierungsdomäne direkt phosphorylieren und in Folge dessen aktivieren. Des weiteren konnte die upstream Kinase, PDK1, der PKC-Isotypen (951 und 949) identifiziert werden. Eine gerichtete Aktivierung von PKCµ innerhalb des ternären Enzymkomplex resultierte in der Kotransfektion mit PDK1 und PKC 949 wie anhand der Analyse der MAPK Signalwege in HEK293 Zellen bestätigt werden konnte. Die Daten des ternären Enzymkomplex mit PDK1, PKC 951 und PKCµ hingegen zeigen, dass PKC 951 im ternären Komplex in der Aktivität inhibiert wird. Dabei konnte eine direkte inhibitorische Phosphorylierung von PKC 951 durch PKCµ ausgeschlossen werden. 120 pp. Deutsch.

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Neuware - Die Proteinkinasen C (PKC) gehören zur Familie der Serin/Threoninkinasen und sind als regulatorische Enzyme sowohl an der Signaltransduktion als auch an einer Vielzahl zellulärer Prozesse beteiligt. Es sind bis heute zwölf PKC-Isoformen bekannt, die je nach Aktivierungsmodus und Struktur in Subgruppen unterteilt werden. In dieser Studie wurden die molekularen Aktivierungsmechanismen von Proteinkinase Cµ (PKCµ) durch die im Signalweg übergeordneten Proteinkinasen analysiert. Es konnte erstmals gezeigt werden, dass die PKC-Isotypen PKC 951 und PKC 949 PKCµ in der carboxyterminalen Transaktivierungsdomäne direkt phosphorylieren und in Folge dessen aktivieren. Des weiteren konnte die upstream Kinase, PDK1, der PKC-Isotypen (951 und 949) identifiziert werden. Eine gerichtete Aktivierung von PKCµ innerhalb des ternären Enzymkomplex resultierte in der Kotransfektion mit PDK1 und PKC 949 wie anhand der Analyse der MAPK Signalwege in HEK293 Zellen bestätigt werden konnte. Die Daten des ternären Enzymkomplex mit PDK1, PKC 951 und PKCµ hingegen zeigen, dass PKC 951 im ternären Komplex in der Aktivität inhibiert wird. Dabei konnte eine direkte inhibitorische Phosphorylierung von PKC 951 durch PKCµ ausgeschlossen werden. 120 pp. Deutsch.

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Neuware - Die Proteinkinasen C (PKC) gehören zur Familie der Serin/Threoninkinasen und sind als regulatorische Enzyme sowohl an der Signaltransduktion als auch an einer Vielzahl zellulärer Prozesse beteiligt. Es sind bis heute zwölf PKC-Isoformen bekannt, die je nach Aktivierungsmodus und Struktur in Subgruppen unterteilt werden. In dieser Studie wurden die molekularen Aktivierungsmechanismen von Proteinkinase C (PKC) durch die im Signalweg übergeordneten Proteinkinasen analysiert. Es konnte erstmals gezeigt werden, dass die PKC-Isotypen PKC&#951 und PKC&#949 PKC in der carboxyterminalen Transaktivierungsdomäne direkt phosphorylieren und in Folge dessen aktivieren. Des weiteren konnte die upstream Kinase, PDK1, der PKC-Isotypen (&#951 und &#949) identifiziert werden. Eine gerichtete Aktivierung von PKC innerhalb des ternären Enzymkomplex resultierte in der Kotransfektion mit PDK1 und PKC&#949 wie anhand der Analyse der MAPK Signalwege in HEK293 Zellen bestätigt werden konnte. Die Daten des ternären Enzymkomplex mit PDK1, PKC&#951 und PKC hingegen zeigen, dass PKC&#951 im ternären Komplex in der Aktivität inhibiert wird. Dabei konnte eine direkte inhibitorische Phosphorylierung von PKC&#951 durch PKC ausgeschlossen werden. Taschenbuch.

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